تتعامل حركية الإنزيم مع سرعة التفاعلات الإنزيمية لقياس كمية ونشاط الإنزيم ويستفاد من قياس سرعة التفاعلات الإنزيمية في المختبر لتعين حركية النشاط التحفيزي للإنزيمات للاستعمالات النظرية والعملية ولتقدير تركيز الإنزيم في عينه مجهولة ويتم ذلك من خلال قياس ثابت ميكليس والسرعة القصوى للإنزيمات بسهولة بواسطة جعل القياسات تحت ظروف معينه من درجة حرارة وحموضة وذلك للحصول على تكوين اقل ما يمكن من ناتج التفاعل أدنى تغير في تركيز المادة الأساس خلال التفاعل وناتج التفاعل يحصل علية لكل وحدة وقت يقدر السرعة الأولية للتفاعل والسرعة هي معدل التفاعل الإنزيمي بعد الحالة المستقرة الذي يصل ها التفاعل، لكن قبل حصول الانخفاض بسبب تغيرات في ناتج التفاعل وتركيز المادة الأساس، الوقت اللازم لوصول الحالة المستقرة هو اقل من لو تم أجراء عدد من التقديرات للسرعة الأولية في تراكيز مختلفة من المادة الأساس ويمكن تحليل نتائج الدراسة في طريقتين هما من خلال التحاليل الجبرية وملاحظة التغيرات في تراكيز الناتج بالإضافة إلى التغيرات في تراكيز المادة الأساس بينما الطريقة الثانية هي طريقة بيانية والذي تتضمن تحويل واعادة ترتيب لمعادلة ميكليس - منتن .

عندما يكون التغير هو 1/S/1V, سنحصل على معادلة خطية بسيطة من نوع Y=ax + b الذي يمكن حلها بواسطة تحليل linear regression أو بواسطة تحليل بياني حيث أن مقلوب السرعة الأولية هو رسم كوظيفة المقلوب تركيز المادة الأساس عندما حرکیات ثابت ميكليس توصف التفاعل، فأن النتيجة ستكون خط مستقيم ويختلف النشاط النوعي specific activity عن النشاط التحفيزي catalytic activity أو رقم التحول لإنزيم ما بعدد التحول cat لكل مول إنزيم وبإمكان الفحوصات الإنزيمية المبينة على تقديرات النشاط التحفيزي أن التفريق بين الصيغ الفعالة وغير الفعالة للإنزيمات لان تلك الفحوصات لا تكشف عن الصيغ غير الفعالة إلا أن هذه الطرق لا تفرق بين الإنزيمات المتناظرة مما تجعل نشاط الإنزيم المقاس هو عبارة عن مجموع نشاطات الصيغ الفعالة جميعا، يستنتج من . ذلك فان التقديرات الحركية تعطي مؤشرا على التركيز النسبي لإنزيم ما في المستحضر.